【目的】研究意大利蜜蜂Ci蛋白功能结构，并了解意大利蜜蜂Ci蛋白的基本信息，为探究Ci蛋白在西方蜜蜂Hedgehog通路中的功能和作用奠定基础。【方法】从NCBI数据库中获取西方蜜蜂Ci蛋白氨基酸序列，使用ProtParam在线工具分析其理化性质，通过SignalP-5.0网站进行信号肽分析，TMHMM-2.0进行跨膜区预测，通过NetOGlyc 3.0、NetNGlyc 1.0、NetPhos 3.1及SUMOplot等在线软件分别进行O糖基化位点、N糖基化位点、磷酸化位点、苏木化位点预测。分别通过GOR4网站、Swiss model网站、NCBI Conserved Domain数据库、SMART网站预测意大利蜜蜂Ci蛋白的二级结构、三级结构、模体及结构域。使用DNAMAN对意大利蜜蜂Ci蛋白进行多重序列比对，通过MEGZD1839A构建系统进化树，通过String数据库预测相互作用蛋白质。【结果】意大利蜜蜂Ci蛋白有2条序列，分别是XP＿624136.4和XP＿006558245.2。其中，XP＿624136.4亚型开放阅读(ORF)区域共包含4338 bp，编码1445个氨基酸，分子量15.50 ktethered membranesD，理论等电点(pI)为8.39；XP＿006558245.2亚型ORF区域共包含3873 bp，编码1290个氨基酸，分子量15.50 kD，pI为8.48，2个亚型均属于不稳定的两性蛋白，无信号肽，无跨膜结构，亚细胞定位于主要在细胞核，少数位于囊细胞质中，XP＿006558245.2亚型在线粒体https://www.selleck.cn/products/dibutyryl-camp-bucladesine.html中还有少量分布。XP＿624136.4亚型存在2个O糖基化位点，9个N糖基化位点，113个磷酸化位点，5个苏木素化位点；XP＿006558245.2亚型存在26个O糖基化位点，8个N糖基化位点，156个磷酸化位点，5个苏木素化位点；2个亚型的蛋白二级结构主要有α-螺旋、折叠延伸链和无规则卷曲；三级结构中无规则卷曲、延伸链分布较多，而α-螺旋分布较少；该蛋白的2个亚型均具有5个典型的C_(2)H_(2)型锌指蛋白结构域，且从昆虫到哺乳动物，Ci蛋白序列高度保守；均与kinesin-B、Ptc、poz、Su(fu)、slmb、smo、Csnk1a1、cul-3和Fu等蛋白形成相互作用网络。【结论】意大利蜜蜂Ci蛋白属于不稳定的两性蛋白，从昆虫到哺乳动物，蛋白序列高度保守，Ci蛋白可能在意大利蜜蜂Hedgehog通路中承担主要转录功能。